tgf - α最初是从致癌转化细胞的条件培养基中分离出来的，具有类似egf的生物活性。tgf - α是EGF细胞因子家族的一员，作为跨膜前体合成，其特征是在其细胞外区域存在一个或几个EGF结构单元。这些细胞因子的可溶性形式通过蛋白水解裂解从跨膜蛋白中释放出来。膜结合的protgf - α具有生物活性，似乎在介导细胞-细胞粘附和邻近细胞的近胞嘧啶刺激中发挥作用。tgf - α的表达在肿瘤和转化细胞中广泛存在。tgf - α也在胚胎发生期间的正常组织和成人组织中表达，包括垂体、脑、角化细胞和巨噬细胞。成熟tgf - α的氨基酸序列约93%与小鼠或大鼠tgf - α相同，其生物学效应不具有物种特异性。tgf - α与EGF受体结合并激活酪氨酸激酶受体。因此，tgf - α在体内作为成纤维细胞的有丝分裂原和上皮发育的诱导剂显示出与EGF相似的效力。据报道，tgf - α作为体内血管生成因子和角化细胞迁移的刺激物比EGF更有效。EGF受体基因是禽v- erbb癌基因的细胞同源物。