Recombinant Human EGF

表皮生长因子（EGF）是一种小而有效的生长因子，能够诱导细胞增殖、分化和存活。EGF是EGF家族的创始成员，该家族还包括TGF-α、两调节蛋白（AR）、β细胞蛋白（BTC）、表胚蛋白（EPR）、肝素结合EGF-样生长因子（HB-EGF）、表观蛋白和神经调节蛋白（NRG）-1至-6^[1]。EGF家族成员的特征是一个共享的结构基序，即EGF样结构域，它包含三个分子内二硫键，由六个间隔相似的保守半胱氨酸残基形成^[2]。这些二硫键对于正确的蛋白质构象和受体结合是必不可少的。所有EGF家族成员都被合成为I型跨膜前体蛋白，其可能在细胞外区域包含几个EGF结构域。成熟蛋白通过调节蛋白水解从细胞表面释放^[1]。全长EGF蛋白是1207个氨基酸（aa）（EGF前体），包含9个EGF。然而，成熟蛋白要小得多，只有53aa，并且是通过蛋白水解切割跨膜区附近的EGF结构域产生的^[3]。EGF在哺乳动物中是非常保守的，成熟的人EGF与成熟的小鼠和大鼠EGF 70%相同。生理学上，EGF存在于各种体液中，包括血液、牛奶、尿液、唾液、精液、胰液、脑脊液和羊水^[4]。EGF是EGF受体（ErbB）的高亲和力配体。四种ErbB（HER）家族受体酪氨酸激酶，包括EGFR/ErbB1、ErbB2、ErbB3和ErbB4，介导对EGF家族成员的反应^[5]。EGF结合诱导EGF受体的二聚化，导致蛋白酪氨酸激酶信号通路的激活。这些受体经历配体诱导的同源或异源二聚化的复杂模式，以转导EGF家族信号^[6, 7]。

Reference

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