Biotinylated Recombinant Human Macrophage Migration Inhibitory Factor, His, Avi

迁移抑制因子(MIF)是一种没有可切割信号序列的分泌型蛋白质，通过一种特殊的、非经典的途径分泌。它由巨噬细胞在细菌脂多糖或结核分枝杆菌抗原刺激下分泌。MIF由两个α-螺旋和六个β-链组成，其中四个形成β-Sheet。剩下的两条β链与其他mif分子相互作用，形成一个三聚体。结构-功能研究表明，MIF具有双功能，具有分离的拓扑结构。N-末端和C-末端是酶活性的中介体(理论上)。苯丙酮酸互变异构酶活性(烯醇-酮基)已被证明，并依赖于第1位的Pro。也被认为含有硫醇蛋白氧化还原酶活性。MIF的促炎细胞因子活性集中在49-65(A.A.)。在成纤维细胞上，MIF诱导IL-1、IL-8和基质金属蛋白酶的表达，在巨噬细胞上，MIF刺激NO的产生和肿瘤坏死因子-α的释放，继而激活干扰素-γ。MIF显然通过CD74和CD44发挥作用，可能是以某种形式的三聚体相互作用。人MIF在小鼠细胞上是活性的。人的MIF分别为90%、94%、95%和90%。分别与小鼠、牛、猪和大鼠的MIF相同。